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荧光光谱法研究紫草素与牛血清白蛋白的相互作用
Study on Interaction between Shikonin and Bovine Serum Albumin by Fluorescence Spectra

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葛锋 1   王剑平 1   刘迪秋 1   陈朝银 1   韩本勇 1   王玉春 2  
文摘 采用荧光光谱法研究了紫草素和牛血清白蛋白的相互作用. 实验结果表明,紫草素对牛血清白蛋白的荧光有明显的猝灭作用,其方式为静态猝灭,紫草素与牛血清白蛋白之间发生了分子内非辐射能量转移;紫草素和牛血清白蛋白的结合位点数为1,结合位置距离212位色氨酸残基1.92 nm;温度为22和36℃时,紫草素对牛血清白蛋白荧光的猝灭常数分别为6.96~10~4和5.91×10~4 mol/L. 热力学分析表明,紫草素与蛋白之间的结合以静电作用力为主. 同时,紫草素分子含有多个羟基,它们之间还存在氢键作用力.
其他语种文摘 The interaction between shikonin and bovine serum albumin (BSA) was studied by fluorescence spectra. The results showed that shikonin strongly quenched the fluorescence of bovine serum albumin. The quenching mechanism was a static quenching procedure,and non-radiation energy transfer happened among molecules. The number of binding site was 1, and the binding locality was a distance of 1.92 nm away from tryptophan residue-212 in BSA. At 22 and 36℃, the quenching constant of BSA and shikonin system was 6.96×10~4 and 5.91×10~4 mol/L. Thermodynamic analysis showed that binding power between shikonin and BSA was electrostatic interaction mainly, in addition, several hydroxyl groups were in the molecular structure of shikonin, therefore, there was also hydrogenolysis interaction between shikonin and BSA.
来源 过程工程学报 ,2009,9(1):118-122 【核心库】
关键词 紫草素 ; 牛血清白蛋白 ; 荧光光谱 ; 相互作用
地址

1. 昆明理工大学生命科学与技术学院, 云南, 昆明, 650224  

2. 中国科学院过程工程研究所, 生化工程国家重点实验室, 北京, 100190

语种 中文
文献类型 研究性论文
ISSN 1009-606X
学科 生物物理学
基金 云南省教育厅项目
文献收藏号 CSCD:3564843

参考文献 共 17 共1页

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引证文献 6

1 高盐生 硅钨酸与氧氟沙星的相互作用 应用化学,2010,27(2):178-182
被引 1

2 孙丽莉 噻嗪酮与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究 分析科学学报,2011,27(2):223-226
被引 3

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