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转肽酶Sortase A在蛋白质修饰中的应用
Applications of Transpeptidase Sortase A for Protein Modifications

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谭祥龙 1   许玲 2   石景 2 *   李宜明 1 *  
文摘 近年来,发展蛋白质与多肽的化学选择性连接与修饰方法已成为化学生物学的研究热点。这类方法可以在很大程度上弥补基因工程技术无法制备翻译后修饰蛋白与人工改造蛋白的缺陷,得到目前无法通过生物表达的功能蛋白。20世纪90年代末,人们从金黄色葡萄球菌中分离得到转肽酶 Sortase A,它能够选择性识别特异性多肽序列 LPXTG,并在特定位点切断氨基酸的肽键进而将其与一个新的肽链连接。该特性使 Sortase A 有望成为一种高效、通用的蛋白质修饰的工具。与传统的化学合成相比,Sortase 催化的化学半合成方法,可以较好的解决化学合成蛋白的尺寸问题。本文就近年来 Sortase A 在蛋白质修饰及合成中的研究进展进行简要综述。
其他语种文摘 In recent years,the development of chemical biology has been increasing focusing on efficient and mild methods for chemo-selective ligations and site-specific proteins labeling and modifications. These methods have ability to obtain large amount of post translational modifications and artificial proteins,which could not be acquired by using traditional gene cloning and recombinant protein expression strategy. In later 1990s,a new transpeptidase Sortase A was isolated from Staphylococcus Aureus,which can be used to modify proteins bearing a short recognition sequence (most usually as LPXTG or LPAAG). The active-site Cys residue of Sortase A cleaves between LPXT and G residue to produce a thioester intermediate,which can reacts with a nucleophile containing one to five Gly to afford the ligation product. Base on above-mentioned reason,the Sortase-mediated ligation has been successfully applied to many fields such as C-terminals protein modification,labeling and protein semisynthesis with high efficiency recently. Compared to traditional chemical synthesis,Sortase catalyzed semi-chemical synthesis method can preferably address the size problem of protein chemical synthesis. This mini review reports and discusses the recent important development of protein ligations,labeling and modifications by using Sortase mediated ligation method.
来源 化学进展 ,2014,26(10):1741-1751 【核心库】
DOI 10.7536/pc140442
关键词 转肽酶 ; Sortase A ; 生物正交反应 ; 转肽反应 ; 特异性 ; 蛋白质修饰
地址

1. 合肥工业大学医学工程学院, 合肥, 230009  

2. 中国科学技术大学化学系, 合肥, 230026

语种 中文
文献类型 综述型
ISSN 1005-281X
学科 化学
基金 国家自然科学基金项目
文献收藏号 CSCD:5264662

参考文献 共 98 共5页

1.  Hackenberger C P R. Angew. Chem. Int. Ed,2008,47:10030 CSCD被引 10 次    
2.  Merrifield R B. Angew. Chem. Int. Ed,1985,24:799 CSCD被引 15 次    
3.  Hermkens P H H. Tetrahedron,1996,52:4527 CSCD被引 8 次    
4.  Bodanszky M. Principles of Peptide Synthesis,1984 CSCD被引 1 次    
5.  Seewald N. Peptides:Chemistry and Biology,2002:311 CSCD被引 1 次    
6.  Dawson P E. Science,266:776 CSCD被引 1 次    
7.  Kent S B. Chem. Soc. Rev,2009,38:338 CSCD被引 43 次    
8.  Mende F. Angew. Chem. Int. Ed,2011,123:1266 CSCD被引 1 次    
9.  Mende F. Angew. Chem. Int. Ed,2011,50:1232 CSCD被引 11 次    
10.  Canne L E. J. Am. Chem. Soc,1995,117:2998 CSCD被引 3 次    
11.  Liu C F. J. Am. Chem. Soc,1996,118:307 CSCD被引 4 次    
12.  Nilsson B L. Org. Lett,2000,2:1939 CSCD被引 8 次    
13.  Bode J W. Angew. Chem. Int.Ed,2006,118:1270 CSCD被引 1 次    
14.  Hackenberger C P R. Angew. Chem. Int. Ed,2008,120:10182 CSCD被引 1 次    
15.  Zheng J S. J. Am. Chem. Soc,2011,133:11080 CSCD被引 29 次    
16.  Fang G M. Angew. Chem. Int. Ed,2011,50:7645 CSCD被引 78 次    
17.  Fang G M. Angew. Chem. Int. Ed,2002,51:10347 CSCD被引 1 次    
18.  Zheng J S. Acc.Chem. Res,2013,46:2475 CSCD被引 23 次    
19.  Zheng J S. ChemBioChem,2012,13:542 CSCD被引 15 次    
20.  Chen Y Q. Tetrahedron Lett,2014,55:2883 CSCD被引 2 次    
引证文献 2 篇

1 王刚 不同pH对嗜酸乳杆菌分选酶相关基因表达及菌体黏附能力的影响 食品工业科技,2016,37(21):166-171
CSCD被引 1 次

2 程孝中 酶法合成环肽研究进展 食品与发酵工业,2019,45(1):229-235
CSCD被引 0 次

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